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カタラーゼは、動物、植物、好気性細菌の細胞に見られる酵素です。酵素は細胞内で合成され、反応において触媒として作用するように生成された大きな分子です。各種類の酵素は特定の機能を果たし、カタラーゼの機能は潜在的に有害な副産物を細胞にとって有用な要素に変換することである。
機能
カタラーゼは、ほとんどの酵素と同様にタンパク質です。それは膜細胞オルガネラであるペルオキシソームに見いだされる。カタラーゼは重要な生物学的機能を持っています：それは過酸化水素（生物にとって有毒な物質）の水と分子酸素への分解を触媒します。
構造
カタラーゼのダンベル構造は４本のポリペプチド鎖を含み、各鎖は５００個を超えるアミノ酸を含む。カタラーゼはまた、単一の鉄原子を含む、プロトポルフィリン環からなる４つのヘム基を有する。これらのリングは4つのチェーンの中に収められています。
カタラーゼの重要性
過酸化水素は有機体の多くの生物学的機能の副産物です。すべての好気性生物は呼吸に酸素を使用しています。水中の酸素の還元はしばしば不完全であり、金属イオンからの余分な電子が移動し、過酸化物を形成する可能性があります。しかし、過酸化水素の大部分はミトコンドリアでのATP産生中に生成されます。過酸化水素は生細胞に有毒ですが、それを水と酸素に分解する反応は急速にそして効果的に起こります。カタラーゼは、最も効率的な酵素の1つとして知られており、売上高は約200,000イベント/秒/サブユニットです。反応速度を上げるためのカタラーゼがなければ、過酸化水素は残り、細胞を傷つけます。
カタラーゼの有効性に影響を及ぼす要因
カタラーゼとその活性率は、温度、pH、塩濃度、基質の量、阻害剤や活性化剤の存在など、いくつかの要因によって変化します。高温は酵素の変性を引き起こす可能性があるため、温度はすべての生化学反応において重要な要素です。酵素が変性すると、その立体配座が変化し、基質の結合効率が低下するため、反応速度が低下します。一方、最高温度（各種類のカタラーゼで異なる）に達するまで、反応速度は温度と共に増加する。溶液中のpH、酸性度の測定、または水素イオンの濃度は、0から14のスケールで測定されます。溶液がより酸性になると（7未満）、酵素は溶液から水素イオンを得ることができます。そして、溶液がより塩基性になると（7以上）、それは水素イオンを失うかもしれません。カタラーゼの化学結合が変化するため、これらの両極端のいずれも反応速度を低下させる可能性があります。阻害剤には２つのタイプがある：活性部位ではない部位に結合する非競合的阻害剤、およびカタラーゼの活性部位に結合する競合的阻害剤。硫酸銅はカタラーゼの既知の非競合的阻害剤であり、シアン化物は競合的阻害剤として知られている。一般に、過酸化水素の量が増加するにつれて、反応速度もまた増加する。しかし、酵素反応はミカエリス - メンテンの式に従います。これは、すべての反応が飽和点に達することを意味します。つまり、最大反応速度では、基質を追加しても効果がなくなります。
カタラーゼの他の用途
カタラーゼは事実上すべての生物に存在するので、最も研究されている酵素の1つです。これは科学者がこの効率的な酵素のための他の機能を見つけることを導いた。カタラーゼは、食品を詰めるためにプラスチックの内側を処理するために使用されます。それは酸化を防ぎ、それ故に食物を節約するのを助けます。カタラーゼは、過酸化水素で処理することによって牛乳とチーズを保存するためのプロセスである冷たい殺菌プロセスの間にも使われます。この酵素は、残っている微量の過酸化水素を除去するために使用されます。